by capo


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In welche beiden Gruppen teilt man Cofaktoren?
Coenzym (-> nicht kovalent gebunden; bindet nur für die Dauer der Reaktion und dissoziiert dann wieder)
prosthetische Gruppe (-> kovalent gebunden; permanenter Bestandteil eines Enzyms)
Welche (sieben) Aminosäuren haben unpolare, aliphatische Seitenketten?
Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Prolin
Welche (fünf) Aminosäuren haben polare, ungeladene Seitenketten?
Serin, Threonin, Cystein, Asparagin, Glutamin
Welche (drei) Aminosäuren haben eine aromatische Seitenkette?
Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan
Welche (drei) Aminosäuren haben positiv geladene Seitenketten?
Lysin, Arginin, Histidin
Welche (zwei) Aminosäuren haben negativ geladene Seitenketten?
Aspartat, Glutamat
Wieviele Aminosäuren gibt es?
22 (+Pyrolysin + Selenocystein)
Was für Methoden der Säulenchromatographie gibt es? Nach welchem Prinzip erfolgt die Auftrennung?
Ionenaustauscherchromatographie -> nach Ladung
Ausschlusschromatographie -> nach Größe
Affinitätschromatographie -> nach spezifischer Bindung
Beim Kationenaustauscher ist die Matrix _______ geladen und bindet _______ geladene Proteine (Nettoladung!).
Beim Kationenaustauscher ist die Matrix negativ geladen und bindet positiv geladene Proteine (Nettoladung!).
Beim Anionenaustauscher ist die Matrix _______ geladen und bindet _______ geladene Proteine (Nettoladung!).
Beim Anionenaustauscher ist die Matrix positiv geladen und bindet negativ geladene Proteine (Nettoladung!).
Wie funktioniert SDS?
SDS = Sodium dodecyl sulfate
--> bindet an die meisten Proteine in Mengen, die proportional zur Molekülmasse des Proteins sind; dadurch sind diese stark negativ geladen, sodass die Eigenladung des Protein vernachässigbar ist
Was muss man kennen, um ein Protein quantitativ nachweisen zu können?
1) vollständige Gleichung der katalysierten Reaktion
2) Messverfahren für a) Abnahme des Substrats b) Zunahme des Produkts
3) Cofaktoren
4) Beziehung Substratkonzentration <-> Enzymaktivität
5) optimaler pH-Wert
6) optimale Temperatur
Welches sind die verbreitetsten Sekundärstrukturen?
α-Helix
β-Faltblatt
β-Schleife
Welche Eigenschaften haben α-Helices?
-> Polypeptidrückgrat eng um eine imaginäre Achse gewunden
-> Stabilisierung durch H2-Brückenbindungen zwischen dem H-Atom am N-Atomder Peptidbindungund dem O-Atom der viertnächsten Aminosäure
-> unterschiedlich gute Eignung von Aminosäure für Vorkommen in α-Helices
Welche Aminosäuren treten bevorzugt in α-Helices auf, welche eher nicht?
oft: Alanin, Arginin, Leucin, Lysin und Methionin
nie: Prolin, Glycin
Welche Eigenschaften haben β-Faltblätter?
-> Polypeptidrückgrat ist zickzackförmig gestreckt
-> Polypeptidketten sind nebeneinander geordnet und bilden H2-Brücken zwischen benachbarten Abschnitten aus, die stabilisierend wirken
-> können paralleloder antiparallel verlaufen
-> findet man oft in der Nähe von Proteinoberflächen
Worin unterscheiden sich parallele von antiparallelen β-Faltblättern?
-> Anzahl der H2-Bindungen; mehr in antiparallelen β-Faltblättern
Welche Eigenschaften weisen β-Schleifen auf?
-> dienen als Verbindungslemente aufeinanderfolgender Sequenzen mit α-Helix- oder β-Faltblatt-Struktur
-> Wendung besteht aus 4 AS-Resten und dreht sich um 180°
-> Glycin und Prolin kommen häufig vor
Welche Funktionen können Kohlenhydrate haben?
-> Stoffwechsel
-> Strukturelemente
-> Zellerkennung und -adhäsion
-> Signale
In welche Klassen teilt man Kohlenhydrate?
Monosaccharide (1 Molekül)
Oligosaccharide (2-20 Moleküle)
Polysaccharide (>20 Moleküle)
Nenne vier Beispiele für Monosaccharide!
Glucose (Aldose)
Galactose (Aldose)
Ribose (Aldose)
Fructose (Ketose)
Nenne drei Beispiele für Disaccharide, ihre Bestandteile und die jeweilige Verknüpfung!
Lactose:
β-D-Galactose-(β1->4)-β-D-Glucose

Saccharose:
α-D-Glucose-(α1<->2β)-β-D-Fructose

Maltose:
α-D-Glucose-(alpha1->4)-β-D-Glucose
Nenne vier Beispiele für Polysaccharide!
Stärke, Glycogen --> Speicherformen

Cellulose, Chitin --> Strukturelemente
Woraus besteht Stärke?
-> α-D-Glucose-Eiheiten
-> Amylose: lange unverzweigte Ketten; α1->4-Bindungen
-> Amylopectin: Verzweigungspunkte; α1->6-Bindungen (an ~ jedem 30 Rest)
Was ist Cellulose?
-> lineares, unverzweigtes Homopolysaccharid aus ~10.000 - 15.000 β-D-Glucose-Einheiten, die β1->4 verknüpft werden
Was ist Glycogen?
-> wichtigster Speicherpolysaccharid
-> besteht aus alpha-D-Glucose, die entweder α1->4- oder α1->6-verküpft ist (wie in Stärke, nur häufiger; ~10 Rest)
Was ist Chitin?
-> lineares Homopolysaccharid
-> besteht aus N-Acetylglucosamin
-> β1->4-Verknüpfungen
-> Hauptbestandteil des Exoskeletts von Arthropoden
Was ist Peptidoglycan?
-> lineares Heteropolysaccharid
-> besteht aus N-Acetylglucosamin-(β1->4)-N-Acetylmuraminsäure
-> lineare Polymere werden durch kurze Peptide verbunden
-> starrer Bestandteil von Bakterienzellwänden
-> Bindung kann durch das Enzym "Lysozym" gespalten werden
Wie lautet die Gesamtbilanz der Glycolyse?
Glucose + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+
-->
2 Pyruvat + 2 ATP + 2 NADH + H+ + 2 H2O
Die Glycolyse teilt man in eine __________________ und eine ____________.
Die Glycolyse teilt man in eine Vorbereitungsphase und eine Ertragsphase.
Edukt: Glucose
Enzym: Hexokinase
Rein: ATP
Raus: ADP
Irreversibel
Produkt: Glucose-6-Phosphat
Edukt: Glucose-6-Phosphat
Enzym: Phosphohexose-Isomerase (Mg2+)
Rein: -
Raus:-
Reversibel
Produkt: Fructose-6-Phosphat
Edukt: Fructose-6-Phosphat
Enzym: Phsphofructokinase-1 (Mg2+)
Rein: ATP
Raus:ADP
Irreversibel
Produkt: Fructose-1,6-bisphosphat
Edukt: Fructose-1,6-bisphosphat
Enzym: Aldolase
Rein: -
Raus:-
Reversibel
Produkt: Glycerinaldehyd-3-Phosphat + Dihydroxyacetonphosphat
Edukt: Dihydroxyacetonphosphat
Enzym: Triosephosphat-Isomerase
Rein: -
Raus:-
Reversibel
Produkt: Glycerinaldehyd-3-Phosphat
Edukt: 2x Glycerinaldehyd-3-Phosphat
Enzym: Glycerinaldehyd-3-Phosphat-Dehydrogenase
Rein: 2 Pi + 2 NAD+
Raus:2 NADH + H+
Reversibel
Produkt: 2x 1,3-Bisphosphoglycerat
Edukt: 2x 1,3-Bisphosphoglycerat
Enzym: Phosphoglycerat-Kinase (Mg2+)
Rein: 2 ADP
Raus:2 ATP
Irreversibel
Produkt: 2x 3-Phosphoglycerat
Edukt: 2x 3-Phosphoglycerat
Enzym: Phosphoglycerat-Mutase (Mg2+)
Rein: -
Raus:-
Reversibel
Produkt: 2x 2-Phosphoglycerat
Edukt: 2x 2-Phosphoglycerat
Enzym: Enolase
Rein: -
Raus:H2O
Reversibel
Produkt: 2x Phosphoenolpyruvat
Edukt: 2x Phosphoenolpyruvat
Enzym: Pyruvat-Kinase (Mg2+, K+)
Rein: 2 ADP
Raus:2 ATP
Irreversibel
Produkt: 2x Pyruvat
Pyruvat
Wie und in welchen Schritten der Glycolyse entsteht ATP?
-> durch Substratkettenphosphorylierung
-> durch die Enzyme "Phosphoglycerat-Kinase" und "Pyruvat-Kinase"
Was ist Gluconeogenese, wo und wann tritt sie ein?
-> Neubildung von Glucose, wenn die Glycogenspeicher leer sind
-> in der Leber
-> Synthese aus Pyruvat bzw. verwandten C3- und C4-Verbindungen
Worin besteht der Zusammenhang zwischen Glycolyse und Gluconeogenese?
-> 7/10 Umkehrreaktionen
-> 3/10 Reaktionen, speziell durch Gluconeogenese-Enzyme, da die entsprechenden Reaktionen der Glycolyse irreversibel sind
Welche Reaktionen der Glycolyse sind irreversibel?
Glucose -> Glucose-6-Phosphat

Fructose-6-Phosphat -> Frucotse-1,6-bisphosphat

Phosphoenolpyruvat -> Pyruvat
Wie verläuft die Umsetzung von Glucose-6-Phosphat zu Glucose?
Edukt: Glucose-6-Phosphat
Enzym: Glucose-6-Phosphatase (Mg2+)
Rein: H2O
Raus:Pi
Irreversibel
Produkt: Glucose
Wie verläuft die Umsetzung von Fructose-1,6-bisphosphat zu Fructose-6-Phosphat?
Edukt: Fructose-1,6-bisphosphat
Enzym: Fructose-1,6-bisphosphatase (Mg2+)
Rein: H2O
Raus:Pi
Irreversibel
Produkt: Fructose-6-Phosphat
Wie verläuft die Umsetzung von Pyruvat zu Phosphoenolpyruvat?
-> in zwei Schritten

-> zunächst Transport von Pyruvat aus dem Cytosol in das Mitochondrium
Edukt: Pyruvat
Enzym: Pyruvat-Carboxylase (Biotin)
Rein: HCO3- + ATP
Raus:ADP + Pi
Irreversibel
Produkt: Oxalacetat

--> Transport des Oxalacetat aus dem Mitochondrium in das Cytosol
Edukt: Oxalacetat
Enzym: Phosphoenolpyruvat-Carboxykinase (Mg2+)
Rein: GTP
Raus:GDP + CO2
Reversibel
Produkt: Phosphoenolpyuvat
Was geschieht mit dem Pyruvat nach der Glycolyse und in welchem Zellkompartiment?
Oxidation von Pyruvat zu Acetyl-CoA und CO2 durch den Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex
(= oxidative Decarboxylierung)

Bei Euk.: in Mitochondrien
Bei Prok.: im Cytoplasma
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